Año VIII, N° 130, Mayo 2007
El hallazgo podría conducir al desarrollo de una nueva clase de fármacos contra el virus, ya que además el VIH-1 no desarrolla fácilmente resistencia y no se ha visto toxicidad, incluso en concentraciones elevadas.
Investigadores de la Universidad de Ulm (Alemania) han
descubierto un componente natural de la sangre humana que impide que el VIH-1
infecte las células inmunes y se multiplique. Las conclusiones del trabajo se
publican en la revista Cell.
Según los investigadores, este bloqueador del virus podría jugar un papel en la
progresión del VIH a Sida y, debido a que su mecanismo de acción es diferente al
de los actuales inhibidores antirretrovirales, podría dar lugar a nuevos
fármacos para combatir el virus.
Los científicos descubrieron que los fragmentos de una molécula relativamente
abundante en la sangre, que denominaron péptido inhibidor del virus o VIRIP,
actúa como un inhibidor de amplio espectro del VIH-1. Además, los científicos
mostraron que unos pocos cambios en los aminoácidos del péptido aumentan su
potencia antirretroviral.
VIRIP y sus derivados son también eficaces contra las cepas de VIH resistentes a
los fármacos, lo que los convierte en candidatos idóneos para el desarrollo
clínico. Según Frank Kirchhoff, autor principal del estudio, "los
descubrimientos revelan una nueva diana para la inhibición del VIH que continúa
plenamente activa contra las cepas virales resistentes a fa marcos".
El grupo de Kirchhoff también ha descubierto que el VIH-1 no desarrolla
fácilmente resistencia frente a VIRIP, al menos en las líneas celulares
cultivadas. Además, los investigadores muestran evidencias de que algunos
derivados del péptido son muy estables en el plasma sanguíneo humano y que no
son tóxicos incluso aunque se encuentren en grandes concentraciones.
En su estudio, los investigadores cribaron una biblioteca integral de péptidos
pequeños, filtrados de la sangre de pacientes con fallo renal crónico durante la
diálisis, en busca de aquellos con actividad frente al VIH. Tras clasificar más
de un millón de péptidos en 300 fracciones, se concentraron en uno que bloqueaba
el VIH sin efectos tóxicos sobre las células.
VIRIP se dirige a una región conservada de la glicoproteína de transmembrana del
VIH-1, "péptido de fusión gp41". Este péptido, que normalmente permanece oculto
durante el desarrollo viral, se muestra durante el proceso de entrada viral y
realiza el primer contacto directo entre la partícula viral y la célula a
infectar.
Por ello, VIRIP tendría un papel esencial en la capacidad del VIH de fusionarse
e infectar las células inmunes, un mecanismo que le confiere eficacia frente a
cepas virales resistentes a otros fármacos.
Fuente: Diario Médico
Año VIII, N° 130, Mayo 2007